α-elica: legame idrogeno fra gruppi NH e CO della stessa catena polipeptidica; il CO di ciascun amminoacido è unito da un legame idrogeno all'NH dell'aa. che si trova 4 residui più avanti nella sequenza. Struttura rigida. La struttura dell' α-elica viene dedotta da Pauling e Corey 6 anni prima che fosse possibile vederla nella realtà nella ricostruzione ai raggi X della struttura della mioglobina. Questo significa che si può prevedere la conformazione di una catena polipeptidica se si conoscono le proprietà dei suoi componenti.
β-sheet (foglietto β): legami idrogeno fra gruppi NH e CO di catene polipeptidiche diverse. A differenza della struttura ad α-elica che può essere assimilata ad un "bastoncino", la struttura β può essere assimilata ad un foglietto ripiegato.
β-turns (ripiegamento β): la caratteristica forma globulare della maggior parte delle proteine è dovuta ai numerosi cambiamenti di direzione delle sue catene polipeptidiche Questi cambiamenti sono dovuti ad un comune elemento strutturale noto come "ripiegamento β". Il ripiegamento , simile ad una "forcina per capelli" è formato da un legame idrogeno fra un gruppo CO del residuo n ed il gruppo NH del residuo n+3
Un residuo di una catena polipeptidica non può avere "qualunque" coppia di valori di φ e ψ, perché certe combinazioni non sono possibili per impedimenti sterici (Ramachandran). Di conseguenza i gruppi R degli a.acidi influenzano il tipo di conformazione di tratti della catena polipeptidica in maniera che i valori possibili di φ e ψ possano essere predetti:
α-elica: glutammato, metionina, leucina
β-sheet: valina, isoleucina, fenilalanina
β-turns: prolina, glicina, aspartato, asparagina, serina
In sintesi dalla conoscenza della sequenza a.acidica è possibile prevedere la struttura secondaria sulla base della conoscenza delle diverse tendenze dei vari a.acidi ad entrare a far parte di α-eliche, β-sheet, β-turns.
Corrispondenza con la realtà > 60%