Cromatografia liquida ad alta risoluzione (HPLC)

 

Il potere di risoluzione di una colonna cromatografica aumenta all'aumentare della lunghezza della colonna stessa e del numero di piatti teorici presenti per unità di lunghezza, quantunque esistano dei limiti alla lunghezza di una colonna dovuti al problema dell'allargamento dei picchi. Poiché il numero dei piatti teorici è in relazione all'area della fase stazionaria, ne consegue che a minori dimensioni delle particelle della fase stazionaria corrispondono migliori risoluzioni. Sfortunatamente in questo caso aumenta anche la resistenza al flusso dell'eluente. Tutte le forme di cromatografia discusse finora si affidano a un'eluizione per gravità o mediante sistemi di pompaggio a bassa pressione dell'eluente. Con tali metodi si ottengono quindi velocità di flusso relativamente basse che favoriscono il fenomeno dell'allargamento dei picchi per semplice diffusione dei soluti. Non è possibile applicare velocità di flusso più elevate perché ciò provocherebbe un ritorno di pressione sufficiente a danneggiare la struttura della matrice della fase stazionaria con conseguente riduzione del flusso dell'eluente e peggioramento della risoluzione. Questa evoluzione tecnologica, che ha coinvolto la cromatografia d"adsorbimento, di ripartizione, a scambio ionico, ad esclusione e di affinità, ha incrementato di molto il grado di risoluzione e la velocità di separazione il che spiega perché l'HPLC sia considerata oggi la tecnica cromatografica più diffusa, efficace e versatile.

 

Apparato e Materiali

La procedura

Applicazioni

L'HPLC di ripartizione in fase inversa è particolarmente utile nelle separazioni di composti polari quali farmaci e loro metaboliti, peptidi, vitamine, polifenoli e steroidi.

L'HPLC ha trovato probabilmente il suo impiego più significativo nella separazione di oligopeptidi e proteine. Il sistema adibito alla separazione di molecole proteiche prende il nome di cromatografia liquida rapida delle proteine (FPLC). Alla base della tecnica di FPLC non è presente un unico principio, poiché in essa coesistono la cromatografia in fase inversa, quella a scambio ionico e la cromatofocalizzazione. Sebbene la cromatografia ad alta risoluzione mediante lo scambio ionico o l'esclusione molecolare si presti bene alla separazione di molecole proteiche, non tutte le proteine possono essere purificate completamente mediante l'FPLC. In questi casi può essere d'aiuto la cromatografia a interazioni idrofobiche, che sfrutta le zone di alta idrofobicità presenti sulla superficie delle proteine. La fase stazionaria è fortemente idrofobica e generalmente costituita da ottil- o fenilagarosio.